«Наипростейшая» тетраспираль (с правым ходом) уже содержит три подспирали различной хиральности и шага (желтый). (А и С) С правым ходом; (B) С левым ходом Молекулярная спираль Главное и очень распространенное заблуждение, касающееся биологических молекулярных спиралей, — это ошибочное их отождествление с металлическими пружинами. Несмотря на внешнее сходство винтовой формы, это совершенно различные структуры. Металлические пружины непрерывны, в то время как биологические молекулярные спирали модульны. Именно модульность биологических спиралей делает тенсегрити-подход особенно продуктивным при их интерпретации и моделировании, поскольку тенсегрити-структуры тоже организованы по модульному принципу — из множества частей, соединенных вместе. Рис. 6.3. Спиральные молекулы в клеточном цитоскелете. (Перерисовано с Scarr 2010; © Elsevier) Рис. 6.4. Схематичная диаграмма гетерархии спектрина по уровням организации. (А) (A) 1-й уровень. Спектриновая нить базово состоит из ряда тетрамеров, сделанных из димеров α— и β-спектрина (правоориентированных). (B) 2-й уровень, вложенный. Каждый димер образован из серии (левоориентированных) сдвоенных и строенных двойных спиралей α-спиралей спектрина (правоориентированных) (C). 3-й уровень. α-спираль (правоориентированная) (Воспроизведено с изменениями из Scarr, 2010; © Elsevier) Еще одной причиной, по которой тенсегрити-моделирование биологических спиралей исключительно перспективно — это формирование внутренней групповой связности. На основании этих ключевых признаков имеет смысл говорить о биомакромолекулярных спиралях как о тенсегрити-структурах, которые самопроизвольно объединяются в наиболее стабильные и энергоэффективные механизмы (рис. 3.8). Большое количество спиральных молекул состоит из глобулярных белков, которые содержат внутри себя еще меньшие спирали, такие как G-актин и тубулин в цитоскелете (рис. 6.3). Такие спирали могут наматываться друг на друга, образуя сдвоенные суперспирали, которые либо меняют свою внутреннюю хиральность на каждом новом структурном уровне: с левого хода на правый и наоборот (Parry et al., 2008), либо дополнительно объединяются в более сложные гетерархические структуры со специализированными функциями, такие как промежуточные филаменты (кератин, виментин) в цитоскелете (Moll et al., 2008; Qin et al., 2009), хромосомная ДНК (Aranda-Anzaldo, 2016). Пример этого нитчатый спектрин (рис. 6.4 и 5.3). Для нас наиболее интересным с точки зрения двигательной функции человека является то, что данный принцип суперспирализации рассматривается в волокнах коллагена, составляющих внеклеточный матрикс (ВКМ) (Fratzl, 2008). Сложные гетерархии Коллагены, которые делятся на 28 различных типов, — наиболее распространенная структурная молекула в организме человека. Коллагены имеют сложную структурную организацию и являются одним из основных распределителей натяжения биологических тканей при передаче внешних сил и внутренних напряжений (Fratzl, 2008) (рис. 6.5).
Разложим гетерархические процессы в коллагене по уровням. В коллагене типа I повторяющиеся последовательности аминокислот синергетически самоорганизуются и самопроизвольно образуют L-ориентированную спираль проколлагена. Потом три из них объединяются в более высокий организационный уровень гетерархии, образуя R-ориентированную молекулу тропоколлагена (Kadler et al., 2008). Затем они ступенчато укладываются друг на друга, образуя микрофибриллы, фибриллы и пучки во внеклеточном матриксе (ВКМ), костях, сухожилиях, связках и фасции. Обратите внимание, что термины «микрофибрилла», «фибрилла» и «волокно» часто используются в литературе как взаимозаменяемые в зависимости от контекста. Коллагены также имеют сложные связи с другими молекулами, такими как протеогликаны и эластин (Theocharis et al., 2010), кристаллы гидроксиапатита в костях (Reznikov et al., 2014), в рыбьей чешуе и в кожном панцире (Zimmermann et al., 2013), и влияют на механические свойства тканей более высокого порядка (Kabla & Mahadevan, 2006). Рис. 6.5. Схематичная диаграмма коллагеновой гетерархии сухожилия. (Воспроизведено с изменениями из Scarr, 2010; © Elsevier) Рис. 6.6. Модель тетраспирального ядра тропоколлагена (желтые и синие соединения). Сферы (металлические шарики) иллюстрируют периодичность расположения атомов водорода глицина, которые выступают внутрь от трех окружающих молекул проколлагена (не показано). (© Рори Джеймс) Коллаген также представляет интерес с геометрической точки зрения. L-закрученные молекулы проколлагена способны объединяться. Чтобы окружить центральное ядро молекулы тропоколлагена, необходимо объединить три молекулы проколлагена (рис. 6.2B). Кроме того, каждая третья аминокислота в каждой из цепей проколлагена представляет собой глицин с атомом водорода, выступающим в центральное ядро сердцевины тропоколлагена, и поскольку цепи проколлагена расположены ступенчато, эти атомы водорода точно совпадают с тетраэдрическими вершинами правозакрученной тетраспирали.